Polski naukowiec rozpracował enzym pierwszy w akcji z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, jakiego pracowanie że żyć podstawowe dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.
– Z kilku lat współpracujemy z szkołą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał potężni wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z badań tychże mogą obecnie korzystać też chemicy, i nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które umożliwiały szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszystkiego świata
– Jest owo obecnie wtedy najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – tak o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w zasięgu nauk chemicznych także o materiałach.
Prowadzone przez naukowców z Wrocławia badania zatrzymują się też podstawą dla poszukiwań środka na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w ostatnim wirusie. – To wspiera mu przejście. Zahamowanie wykonywania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby tworzenie tego enzymu (zapobiegałby jego praca – red.), to właściwie zabijamy koronawirusa. To wiadomo z poprzedniej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego wynik – porównuje naukowiec. Jak działa, enzym tenże był swój, lecz były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który awansuje do tego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze użyli ten główny dla koronawirusa enzym – i wcale wiedzieli, że jest taki istotny. – Z kilku lat współpracujemy z szkołą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim działalność podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio książkę o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał potężni wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS zaś jej pierwszego inhibitora. Kilka lat później na pamiątkę tego doświadczenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na wstępie lutego ostatniego roku, kiedy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją daleko mocno badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi szczególnie podobna do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą pracował prof. Hilgenfeld.
Naukowcy podzielili się zyskami z wszystkim światem
Jak uczy, stanowi obecne enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w wartości P1”). – U ludzi praktycznie nie jest takich enzymów – zapewnia badacz. Dlatego i można się spodziewać, że jeżeli powstaną leki uderzające w niniejszy enzym, więc będą one szkodzić wirusowi, jednak szybko nie człowiekowi. Oraz zatem oznacza, że będą mniej toksyczne.
Praca (z efektami z badań) zespołu prof. Drąga jest jeszcze w trakcie recenzowania, jednak jego zespół już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszystkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książki jest łatwy online. – Zatem istnieje prezent z mojego laboratorium dla wszystkich zainteresowanych – zaznacza naukowiec. I dodaje, że w chwila dni po pracy zainteresowanych nie brakuje. Z wydarzeniami i ofertami współpracy zakładają się światy z odległych części świata.
– To, co już opublikowaliśmy – to jedyna z najaktualniejszych informacji, jakie można być o tym enzymie. To jego pełna preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te prowadzą, z jakimi aminokwasami enzym może się wiązać w centralnych pozycjach. – Możemy powiedzieć, lub zatem są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy także stworzyć mapę najważniejszego miejsca tego enzymu i pasować do niego nawet leki, które już wybierają się na placu – mówi naukowiec.
Dodaje, że z badań tychże mogą obecnie korzystać też chemicy czy firmy, aby tworzyć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które umożliwiały szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa.
– Już na celowniku mamy różne białka z tego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo książki jest bezpośrednio niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli odbyć swoje badania tak łatwo dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Przygotowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala organizować i otrzymywać wysoce skuteczne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (które nie istnieją w istocie), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Chyba ona służyć do projektowania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został obecnie w 2019 r. Nagrodą Fundacji na praca Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
